Гидролизат коллагена что это
Питьевой коллаген: а действительно ли есть польза?
О пользе биодобавок сейчас идет прям активная пропаганда, и даже некоторые врачи начали делать своим пациентам назначения не из лекарственных препаратов, а из БАДов. О коллагеновой пищевой добавке особенно поют оды как о чудо-средстве для нашей кожи. Так вот, чтобы понять сможет ли питьевой коллаген принести пользу, надо разобраться что это вообще такое.
Коллаген – это белок по своей природе. Белков в нашем организме ооочень много (кератин волос и ногтей, это огромное количество гормонов (инсулин например), это гемоглобин нашей крови, это миозин наших мышц и т.д. )
Любой белок состоит из отдельных субъединиц – аминокислот. Их есть 20 вариантов.
Теперь разберем обратный процесс: когда мы с пищей потребляем белки (любые абсолютно), как происходит их метаболизм: в кишечнике белки в неизменном виде не всасываются, любой белок распадается на отдельные аминокислоты и уже эти аминокислоты через стенку кишечника всасываются, попадают в кровь и разносятся во все органы и клетки нашего организма, где из них формируются свои собственные белки со специфическими для этих органов и клеток функциями.
И вот мы и подошли к такому важному моменту: когда мы выпиваем коллагеновую добавку, не важно в какой форме вы ее приняли (порошок, желе, и т д ), то не переносится этот коллаген чудесным образом сразу в нашу кожу или суставы , а расщепляется как и все другие белки в кишечнике до аминокислот, которые будут использоваться организмом для строительства абсолютно всех белков, которых как мы ранее обсудили в нашем организме очень и очень много.
Вывод делаем какой: если ваш рацион включает нормальное количество белка, и белок этот разнообразен, сбалансирован. Что это значит: вы не за счет одного продукта потребность в белке суточную перекрываете (например творог весь день едите), а у вас есть и рыба, и мясо, и растительные белки, то вот эти коллагеновые БАДы будут просто бесполезными. Вы и так адекватное количество аминокислот для синтеза белков организма и коллагена в частности принимаете.
Напротив, если по каким-то причинам рацион обеднен, то такие добавки возможно будут приносить некий вклад в правильную жизнедеятельность организма.
Есть только одна группа людей, кому белковые или аминокислотные добавки принимать надо, это люди придерживающиеся вегетарианского питания. Да, безусловно, растительные белок не может все разнообразие аминокислот для организма покрыть и добавки такие будут хорошим подспорьем.
Это были такие врачебные, медицинские выжимки. А вот какими тезисами про коллагеновые добавки сейчас пестрит интернет:
Миф 1 – «Попринимаю коллаген – лишним не будет. Если не будет пользы, то и вреда тоже».
Это заблуждение! Опять-таки напомним: коллаген – это белок. И вред организму приносит как недостаток, так и избыток белка. Это дополнительная нагрузка на почки и печень в первую очередь, и при наличии любой, даже незначительной дисфункции данных органов, даже небольшой избыток белка усугубит течение болезни. А не диагностированных состояний у нас встречается очень и очень много. Поэтому если вы не хотите организму навредить, надо сначала сдать анализы необходимые для оценки дефицита, и уже потом принимать решение о приеме тех или иных добавок.
3 миф про прием коллагена, это то, что коллагеновый БАД обязательно должен содержать витамин С. И цена на эти «более правильные бады» резко возрастает. Разбираемся: да, для строительства нового коллагена в нашем организме нужен витамин С, но повлиять на адекватность всасывания коллагена витамин С ни как не может. Если количество витамина С в организме в норме, то можно искусственно его не добавлять, если есть дефицит – принимать его надо, но если вы будете принимать коллаген и аскорбинку по-отдельности (одно утром, другое вечером) ничего плохого не произойдет.
И на самом деле есть много других микроэлементов, без должного количества которых коллагеновое волокно не сможет сформироваться. Самые важные – это медь, железо и цинк. Поэтому за их количеством в организме тоже надо следить и при необходимости восполнять.
Также не забываем, что уровень эстрогенов оказывает огромное влияние на выработку коллагена. Сниженный уровень эстрогенов не даст возможности организму хорошо синтезировать коллаген, даже если количество микроэлементов, витаминов и аминокислот в нем будет идеальным.
Итак, что статьей этой хочется донести: нам надо быть грамотными и, когда мы пытаемся оздоровить организм каким-то образом, то надо обращаться в первую очередь к данным доказательной медицины, а не просто к шаблонным рекламным лозунгам, обещающим вечную молодость и тотальное здоровье!
Какие бывают типы и виды коллагена?
Коллаген − это белок, состоящий из нескольких аминокислот, включая гидроксипролин, глицин, лизин, аргинин. Он является основой и строительным материалом для всех соединительных тканей в человеческом организме. Это вещество содержится в наших суставах, хрящах, связках, коже и ногтях, но постепенно его количество уменьшается в организме, и поэтому добавки и косметика с коллагеном стали настолько популярными.
Коллаген подразделяется на типы – делится по принципу пользы для организма, и виды – по принципу источника, из которого выделяют коллаген. Разберёмся в нюансах классификации этого важного для человека белка.
Существующие типы коллагена
I и III тип
Первый и третий тип часто ставят рядам, т.к. отвечают они за схожие функции. А именно – за эластичность кожи и обновление её клеток, водный баланс, уменьшение степени изменений, приходящих с возрастом, и усвоение питательных веществ. В продающихся коллагеновых добавках эти два типа тоже часто объединены вместе.
Первый тип является в человеческом организме основным и также находится в наших костях, сухожилиях, связках и дёснах. Третий – в мышцах и кровеносных сосудах. Но основная их функция в поддержании кожных покровов в нормальном состоянии.
II тип
Типы коллагена в продуктах
Коллаген можно получать не только из БАДов, но и из привычных нам продуктов питания.
Как принимать разные типы коллагена?
Дневная норма
Рекомендуемая профилактическая доза I и III типа коллагена − 5000 мг. Так вы улучшите состояние волос и эластичность кожи.
Терапевтическая доза I и III типа коллагена составляет 10000 мг. Такое количество стоит принимать при различных травмах и переломах. Принимать коллаген для терапевтического эффекта стоит 2-3 раза в день, т.к. за один раз усваивается только 5000 мг.
II тип коллагена стоит принимать только для терапевтического эффекта, например, при заболеваниях суставов – дозировка составляет 40 мг в сутки.
Сколько пить по времени?
Стандартный профилактический курс приёма коллагена – 2-3 месяца, всё индивидуально, нужно учитывать свой возраст и цели, преследуемые приёмом коллагена, с последующим трёхмесячным отдыхом. Потом курс следует повторить. При проблемах со здоровьем, суставами, менопаузе или возрастных изменениях курс лечения составляет 6 месяцев с последующими 2 месяцами отдыха.
Производители всегда прикладывают инструкции с рекомендуемой схемой и длительностью приёма именно их биологически активной добавки – прислушивайтесь к ним.
Как пить?
Существующие виды коллагена
Под видом, источником, коллагена подразумевается сырьё, из которого его получают. Коллаген по такому принципу делят на животный, морской и растительный.
Эффективность и биологическая доступность коллагеновой добавки полностью зависит от источника белка.
Животный
Коллаген животного происхождения (говяжий) является наиболее популярной разновидностью такого белка. Его получают путём обработки сырых шкур, суставов и хрящевой ткани крупных рогатых животных. Этот вид достаточно хорошо усваивается и обладает эффектом заживления ран, способствует регенерации и увлажнению. Стоимость этой добавки самая демократичная из всех трёх видов, но есть два недостатка:
Морской
Морской коллаген (его ещё именуют «рыбным») получают из чешуи морских рыб и других обитателей моря. По своему составу этот вид коллагена ближе всего к человеческому, поэтому он легче и лучше воспринимается нашим организмом. Основное преимущество морского коллагена заключается в том, что он может стимулировать производство собственного коллагена в организме и менее аллергенен, чем животный вид.
Минусы морского вида коллагена:
Гидролизат коллагена что это
В соответствии с приоритетами развития в области переработки растительного и животного сырья, обозначенными правительством РФ, намечены мероприятия по улучшению структуры питания населения с одновременным обеспечением безопасности пищевых продуктов и существенным ростом здоровья населения.
Дефицит традиционных источников пищевых ресурсов для создания биологически безопасных и полноценных продуктов питания требует новых источников сырья. При этом, опираясь на принципы пищевой комбинаторики, весьма актуально сочетание ингредиентов растительного и животного происхождения для взаимного обогащения конечного продукта эссенциальными веществами.
Для достижения поставленной цели нами проведены исследования по совместному использованию растительного сырья и коллагенового гидролизата.
Потенциальным источником коллагена является мясоперерабатывающая промышленность, в которой при переработке сельскохозяйственных животных скапливается до 16 % соединительной ткани.
Однако в нативном состоянии и в рамках традиционных технологий вовлечение соединительно-тканных белков в производство пищевых продуктов не привело к положительным результатам из-за их низких функциональных свойств, плохой переваримости и усвояемости.
На кафедре «Технология мяса и мясных продуктов» ВГТА разработан способ получения коллагенового гидролизата, включающий следующие технологические операции: приемку коллагенсодержащего сырья (отходы жиловки мяса), удаление видимых прирезей мышечной и жировой ткани, промывку его водой в течение 5-10 мин, измельчение на волчке с диаметром отверстий решетки 2-3 мм [2, 3].
Для удаления неколлагеновых белков проводили ферментативный гидролиз препаратом «Нейтраза 1.5. МG» в виде водного раствора при различных дозировках и оптимальном уровне остальных факторов: температура 55 °С, рН = 6, гидромодуль 1:2, при продолжительности процесса от 0 до 210 мин. Полученные данные, характеризующие динамику накопления водорастворимых продуктов гидролиза в жидкой фракции гидролизата, свидетельствует о том, что наилучший эффект процесса достигается при дозировке препарата 4 ед. ПА/ г.
Для оценки влияния продолжительности гидролиза на эффективность процесса проводили моделирование с использованием среды программирования MathCad 12. Критерием оценки приняли накопление пептидов и аминокислот в процессе гидролиза. Результатом моделирования является описание процесса очистки от балластных белковых фракций уравнением вида
Оптимальная продолжительность гидролиза составила 170 мин.
За критерий функциональности принимали влагосвязывающую и эмульгирующую способности, во многом определяющие качество мучных кондитерских изделий, в частности, бисквитов.
При модификации соединительной ткани «Коллагеназой пищевой» фиксировали в динамике накопление белковых фракций, отличающихся по растворимости и содержанию белков, пептидов, аминокислот в зависимости от продолжительности гидролиза (табл. 1, 2).
Таблица 1
Накопление продуктов гидролиза при модификации соединительной ткани
в результате действия фермента «Коллагеназа пищевая»
Состав белковых фракций
Продолжительность гидролиза, ч
Белок общий, % к общей массе
Растворимый белок, % к общему белку
в солевом растворе
в щелочном растворе
Продукты гидролиза по массе, % к общему белку
На основании экспериментальных данных предложена технологическая схема получения функционального гидролизата коллагена (рис. 1).
Рис. 1. Технологическая схема получения функционального коллагенового гидролизата
В разработанной схеме новым является то, что гидролиз ведется поступательно с применением двух ферментных препаратов, каждый из которых действует на свой специфический субстрат при оптимальных параметрах. В результате был получен гидролизат коллагена с максимальными влагосвязывающей и эмульгирующей способностями.
Состав аминокислот (см. табл. 2) коллагенового гидролизата отличается высоким содержанием глицина, гидроксипролина и глутаминовой кислоты. Это свидетельствует о том, что полученная субстанция является продуктом гидролиза коллагена.
Таблица 2
Состав аминокислот коллагенового гидролизата, г/100 г продукта
Идеальный
белок, г/100 г белка
Содержание, г/100 г
продукта
Экспериментально установлено, что наилучший результат получен при замене меланжа в рецептуре №1 на коллагеновый гидролизат на 30 %.
Исследования по влиянию коллагенового гидролизата на свойства яично-сахарно-белковой массы и бисквитного теста показали, что удельный объем взбитой массы и бисквитного теста контрольной пробы, приготовленной по рецептуре №1 (контроль) и с заменой 30 % меланжа, идентичны: 55 и 23 % соответственно (табл. 3).
Таблица 3
Физические характеристики полуфабрикатов
Показатели качества полуфабрикатов
Удельный объём воздушной фазы, %
Плотность взбитой массы, кг/м
Начало расслоения, мин
Доля отстоявшейся жидкости через 3 ч после сбивания %
Удельный объём воздушной фазы, %
Таблица 4
Морфологическая характеристика пены
Диаметр
пузырьков, мкм
Число пузырьков к общему количеству, %
Проба (30 % замены меланжа на коллагеновый гидролизат)
Коллагеновый гидролизат несколько снижает вязкость теста, что облегчает отсадку теста в формы.
При оценке структуры пены выявили, что пузырьки воздуха в каждой из проб представлены тремя группами: большого диаметра, среднего и малого (табл. 4, рис. 2).
Из представленного экспериментального материала (см. табл. 4, рис. 2 а, б) следует, что в опытной пробе с 30 %-й заменой меланжа на коллагеновый гидролизат, дисперсность более однородна и расположение пузырьков во всем её объеме более равномерное, что обеспечит получение бисквита с развитой тонкостенной пористостью.
Пробные выпечки оправдали наше предположение. Так, пористость выпеченного бисквита с 30 %-й заменой меланжа составляет 68 %, а у контроля 63. Остальные пробы идентичны контрольной. Аналогичная зависимость отмечена по показателям удельного объема, см3/100 г
(рис. 3).
Из этого следует, что несмотря на некоторые различия функциональных свойств меланжа и коллагенового гидролизата, ухудшающего действия последний при замене первого до 25‒30 % не оказывает.
Необходимо выяснить роль нового полуфабриката на химический состав и энергетическую ценность бисквитов «Бусинка» (табл. 5).
Таблица 5
Состав и энергетическая ценность бисквитов
контроль (бисквит по рецептуре №1)
пробы с заменой меланжа на коллагеновый гидролизат на:
Минеральные вещества, мг:
Энергетическая ценность, кДж
По всем определяемым показателям лучшим является бисквит, в котором осуществлена 30 %-я замена меланжа на коллагеновый гдролизат, при этом следует отметить, что он был лучшим и по биологической ценности (табл. 6).
Таблица 6
Содержание незаменимых аминокислот в бисквитах
Внешний вид контрольной и опытной пробы бисквита представлен на рис. 4.
Поверхность и форма выпеченных полуфабрикатов гладкая без подрывов. Пористость равномерная, тонкостенная. Цвет мякиша светло-желтый. Вкус и запах, свойственный данному виду изделий, без посторонних. Проба 2 обладала показателями качества, несколько лучше контрольной пробы, поэтому рациональная дозировка коллагенового гидролизата в рецептуре бисквита №1 обеспечивает 30 %-ю замену меланжа.
Под действием пищеварительных ферментов белковые вещества расщепляются на отдельные фрагменты (аминокислоты и пептиды), которые проникают через стенку кишечника и ассимилируются организмом. Биоактивность характеризует способность продукта стимулировать процессы внутреннего обмена веществ, секреторную функцию. Таким образом, соотносительная зависимость между биологической ценностью белков и их аминокислотным составом может быть справедлива лишь при условии достаточно высоких скоростей переваривания ферментами пищеварительного тракта, усвояемости компонентов и их биоактивности.
Реализация предложенного способа приготовления бисквита «Бусинка» в промышленных условиях производится с помощью оборудования, имеющегося на предприятии. Замес бисквитного теста осуществляется периодическим способом.
Список литературы
Рецензенты:
Шевцов А.А., д.т.н, профессор, зав кафедрой технологии хранения и переработки зерна ГОУ ВПО «Воронежская государственная технологическая академия», Воронеж;
Ковалева Т.А., д.б.н, профессор кафедры биофизики и биотехнологии ГОУ ВПО «Воронежский государственный университет», Воронеж.
Гидролизат коллагена что это
Структура соединительных
тканей суставов
Такой сложный орган как сустав состоит из костей, хрящей, связок, сухожилий, стекловидного тела. Хрящевая ткань локализована в тех участках опорно-двигательного аппарата, которые испытывают наибольшую механическую нагрузку. Изменения в суставах при болезнях начинаются прежде всего в гиалиновом хряще, а затем распространяются на кость и другие ткани. С оединительные ткани суставов образованы из специализированных клеток и внеклеточного матрикса (ВКМ). Матрикс содержит коллагеновые и эластиновые фибриллы, протеогликаны и гликопротеины. Механическая прочность матрикса определяется жесткой структурой коллагеновых и эластиновых фибрилл. Коллаген является основным структурным белком соединительных тканей. Фибриллы формируются из коллагенов типов I, II, III и их комплексов с минорными коллагенами типов IX, X, XI, XII, XIV. В хрящах преобладает коллаген типа II [1]. Фибриллы коллагена типа VI
соединяют основные фибриллы между собой. Коллагеновые фибриллы в матриксе образуют трехмерную сеть. П ротеогликаны и г ибкие фибриллы малого диаметра, но содержащие большое количество ковалентных поперечных связей, придают эластичность тканям. Протеогликаны и гликопротеины заполняют пространство между фибриллами и клетками. Гликопротеины, связываясь с рецепторами на поверхности хондроцитов, осуществляют взаимодействие матрикса с клетками. Протеогликаны образуются из комплексов аггреканов, связущего белка и гиалуроновой кислоты. В состав аггреканов входят гликозаминогликаны: хондроитин-4-сульфат, хондроитин-6-сульфат, кератан-сульфат. Специфическая структура матрикса обеспечивает как биомеханические свойства хряща, так и способствует его питанию путем диффузии. Известно, что кровеносная система в гиалиновых хрящах отсутствует [1]. Тем не менее внутритканевая вода, ее большое количество и растворенные в ней вещества обеспечивают интенсивный обмен веществ. Протеогликаны, обладая катионными и анионными свойствами, регулируют физико-химические свойства матрикса. Изменение содержания коллагеновых белков, протеогликанов, гликозаминогликанов, ионов металлов, воды нарушает структуру хрящевой ткани, приводит к болезням. Патологические процессы при артрозах сопровождаются пониженными концентрациями коллагена и гликозаминоглика-
нов [5]. Ослаблена структура коллагеновых фибрилл в суставах при наследственном заболевании гипермобильность суставов, при котором также истончается кожа [2]. Нарушения структуры матрикса и размеров коллагеновых фибрилл в таких разных тканях, как хрящи и кожа, происходят в отсутствии коллагена типа VI, дефиците солей и витаминов [2]. Восполнение недостающих компонентов матрикса в организме человека можно проводить применением лечебных средств профилактического действия, а также нутрицевтиков. Лекарствами-хондропротекторами являются гиалуроновая кислота и сульфатированные гликозаминогликаны. Их выделяют из п ротеогликановых комплексов, содержащихся в тканях позвоночных животных и гидробионтов. Заложенные природой в организме человека и животных макромолекулы соединительных тканей могут быть лекарствами полифармацевтического и биофармацевтического действия.
Получение гидролизатов коллагена и нутрицевтиков на их основе
Несмотря на то что коллаген является основным белком суставов, коллагеновые нутриенты относительно недавно стали применять для лечения артритов и артрозов. В организм человека к оллаген поступает с пищей после ее тепловой обработки. Денатурированным видом коллагена является лекарственный и пищевой желатин. Коллагеновые белки и желатин под действием ферментов желудочно-кишечного тракта (ЖКТ) могут расщепляться до аминокислот и полипептидов. Большая длина молекул и фибрилл коллагена, имеющих относительно высокую молекулярную массу, препятствует их эффективному перевариванию. Гидролизаты коллагена, содержащие набор аминокислот и полипептидов, более доступны для усвоения в организме человека. Поступающие в кровь аминокислоты накапливаются в соединительных тканях и клетках. Гидролизованный коллаген, как источник специфических аминокислот, может быть строительным материалом для биосинтеза матрикса этих тканей. Из экстрактов кожной ткани получали фармацевтический желатин. Для того, чтобы повысить усвоение желатина, дополнительно проводили его ферментативный гидролиз [4].
Гидролизат коллагена из кожи крупного рогатого скота «Колламин-80» был получен под влиянием ферментов поджелудочной железы свиней [3]. «Колламин-80» содержит аминокислоты, дипептиды, трипептиды и полипептиды. На основе «Колламин-80» в России были разработаны нутрицевтики «Коллаген УЛЬТРА» (ООО «Алина Фарма», Московская обл., Чеховский р-н, пос. Любучаны) и «Коллаген-С» (ООО «АРТ Современные научные технологии», Московская обл., Солнечногорский р-н, д. Голиково). Их основным компонентом является гидролизат коллагена типов I и III. В состав нутриентов входит витамин С. «Хонда drink» (ЗАО «Эвалар», г. Бийск Алтайского края), состоящий из гидролизата кожного коллагена, витаминов С и В2, глюконата марганца, дополнен гликозаминогликанами. Однако используемый во всех нутрицевтиках гидролизат кожной ткани не содержит полноценного набора аминокислот, специфичных для фибрилл хрящей и суставов. На основании различия по аминокислотному составу коллагенов типов I, II и III мы предполагаем, что нутриенты из коллагенов кожи могут слабее влиять на образование прочных фибрилл в тканях опорно-двигательной системы.
Из хрящей цыплят, применяя протеолитические ферменты папаин, фицин и бромелайн, в США были получены гидролизаты коллагена типа II [9]. Молекулярная масса пептидов изменяется от 50 до 10000 Д. Наряду с коллагеном типа II гидролизат «BioCell Collagen II» содержит гликозаминогликаны: гиалуроновую кислоту, хондроитин-сульфат. На основе этих гидролизатов были разработаны нутрицевтики с набором других компонентов: JointFlex Complete, Flex-a-Min, Flex-A-Min Triple Strength (Arhritis Research Corporation, USA).
Эксперименты в культуре клеток
Показано, что в хондроцитах in vitro после 11 дней культивирования в среде с гидролизатом коллагена типа II количество аминокислот возрастает в 2,5 раза по сравнению с контролем (среда без гидролизата коллагена) [10]. Стимуляция коллагенообразования из аминокислот в клетках регулируется ферментами, на активность которых влияют витамины и катионы металлов. Синтез коллагена и его фибриллообразование – сложный многоэтапный процесс. Биосинтез протекает в специализированных клетках (хондроциты в хрящах), а фибриллообразование – вблизи поверхности клеток. Реакции гидроксилирования позволяют модифицировать молекулы коллагена. Катализируют гидроксилирование ферменты: пролил-4-гидроксилаза и лизил-5-гидроксилаза с целью превращения пролина в оксипролин, а лизина в оксилизин. Ферменты активны в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин С). Особенностью фибрилл коллагена высокой степени прочности является большое содержание аминокислотных остатков с альдегидными группами. В норме из лизина и оксилизина образуются их альдегидные формы аллизин и оксиаллизин, которые участвуют в образовании прочных ковалентных связей между молекулами коллагена. Поэтому нутрицевтики из гидролизатов коллагена в комплексе с аскорбиновой кислотой (витамин С) более эффективно влияют
на фибриллообразование.
Хрящ суставов аккумулирует аскорбиновую кислоту. В хондроцитах аскорбиновая кислота и дигидроаскорбат перемещаются, соответственно, через натрий-зависимый транспорт витамина C (SVCT-2) и транспорт глюкозы GLUT 1 [11]. In vitro аскорбат и аскорбиновая кислота стимулировали в хондроцитах суставов синтез коллагена типов I, II, протеогликанов и аггреканов [11].
Исследование in vivo на мышах линии STR/ort (у которых развили остеоартрит) показало, что длительный приём гидролизата коллагена может снижать дегенеративность хрящевой ткани, поражённой остеоартритом, и задерживать его развитие [11].
После клинических испытаний хондропротекторов наблюдали как положительные, так и отрицательные результаты от применения хондроитин-сульфата и гиалуроновой кислоты [5]. Установлено также незначительное влияние этих хондропротекторов на снижение боли у пациентов. Противоречивость наблюдаемого различия, по-видимому, обусловлена разным источником и методом получения хондропротекторов. Если наряду с гликозаминогликанами в состав лекарства входят коллагеновые белки, лекарство может обладать стимулирующим действием. Недостаток коллагеновых белков в осполняется приемом нутрицевтиков.
Проверяли влияние фармацевтического гидролизата коллагена (ФГК) на обмен веществ у больных остеоартритом [4]. Пациенты с остеоартритом коленного сустава принимали ежедневно по 10 г ФГК или 12 г лактозы (плацебо) на протяжении 24 недель. Клинические исследования в медицинских центрах трех стран выявили улучшение функций суставов и преимущество лечения ФГК над плацебо лишь в Германии. Ни в США, ни в Великобритании не были получены статистически достоверные результаты.
Определена специфичность соединительной ткани для получения гидролизатов коллагена и более эффективного лечения суставов. После применения гидролизата коллагена типа II в течение 24 недель в группе спортсменов – здоровых людей, но с внутрисуставной болью – наблюдали увеличение подвижности суставов, снижение болевого синдрома и уменьшение зависимости от анальгетиков [12]. У пациентов с первичным остеоартрозом при тех же условиях приема гидролизата коллагена происходило улучшение функционирования коленного сустава по оценке визуальной аналоговой шкалы и WOMAC. У пациентов с симптомами лёгкого остеоартроза коленного сустава, которые применяли гидролизат коллагена (10 г/день) с кальцием (300 мг/день) и витамином C (60 мг/день) в течение 14 недель, по изометрическим и изокинетическим тестам повышалась функциональная подвижность колена. Также более высокие результаты наблюдали у пациентов с тяжёлыми формами остеоартроза.
Неденатурированный коллаген типа II применяли для лечения ревматоидного артрита. Исследование выполнено в Гарвардском университете в 1993 г. Получены результаты, что неденатурированный коллаген типа II
может повлиять на подвижность суставов и сокращение в них боли, а также улучшить функциональное состояние больных остеоартритом [13]. Потенциальный механизм действия неденатурированного коллагена типа II, вероятно обусловлен «переобучением» T-клеток к иммунной устойчивости [14].
Поступающий в ЖКТ неповреждённый коллаген типа II повторно создаёт антигенные взаимодействия с древовидными клетками и регуляторными T-клетками в лимфе кишечной ткани. Регуляторные T-клетки секретируют цитокины, такие, как интерлейкин-10 и трансформирующий фактор роста, которые ингибируют иммунный ответ на антиген (коллаген типа II) [14]. Цитокины могут повлиять на снижение иммунного ответа к коллагену типа II внутри ВКМ суставного хряща и таким образом предотвратить противовоспалительную острую реакцию на суставной хрящ в условиях артрита. Учитывая комплементарный механизм действия неденатурированного коллагена типа II в дополнение к его эффективности, он может быть рассмотрен как комплексно действующая добавка и может приниматься по 40 мг ежедневно.
Нутрициология в профилактике болезней суставов
В настоящее время задачами лечения больных артритом и артрозом является повышение подвижности суставов и снижение боли. Подвижность суставов определяется оптимальными размерами коллагеновых фибрилл и протеогликанов. Известно, что в хрящах обновление матрикса происходит через год [1]. Поэтому длительное и систематическое применение комплекса из специфических аминокислот и гликозаминогликанов в гидролизатах коллагена типа II позволяет восстановить и укрепить структуру тканей суставов человека. Рекомендуемая доза – 10 г гидролизата коллагена в день [4, 14]. Нутрицевтики на основе гидролизата коллагена эффективно влияют как на раннюю стадию болезней суставов, так и на профилактику таких болезней. Хронические болезни человека вследствие дисплазии соединительной ткани (ДСТ) закладываются на эмбриональной стадии развития и/или на этапах роста детей и подростков. Нутрицевтические добавки из аминокислот коллагена помогают ослабленным детям в укреплении хрящевой, костной и других соединительных тка-
ней [2]. Применением нутрицевтиков из гидролизатов коллагена в комплексе с гликозаминогликанами, витаминами и катионами металлов можно стимулировать в клетках биосинтез макромолекул и структуру ВКМ, нарушенных в результате болезней. Если действие современных лекарств направлено на снижение воспалительных и болевых симптомов в период болезни или ее обострения, то нутрицевтики имеют преимущество в профилактике заболеваний.
Принимая во внимание, что коллаген является основным структурным белком костей, хрящей, связок, сухожилий в суставах, рассмотрена роль коллагеновых гидролизатов в лечении и профилактике заболеваний суставов. Для получения гидролизатов с высоким содержанием аминокислот эффективен биокаталитический подход и оптимизация ферментативного гидролиза. Представленные в обзоре данные показывают, что коллагеновые гидролизаты могут облегчить симптомы болезней суставов. Однако роль питания в снижении развития заболевания остаётся слабо изученной. Исследования по лечению и профилактике болезней соединительных тканей с помощью нутрицевтиков находятся на начальной стадии развития. Было получено и испытано всего лишь несколько видов гидролизата коллагена. Более того, определена специфичность гидролизата коллагена типа II из хрящевой ткани для улучшения функционирования суставов. Поскольку увеличение подвижности суставов может регулироваться размерами фибрилл коллагена и протеогликанов, потребуется определить взаимосвязь между составом коллагеновых гидролизатов и структурой матрикса. Если фармакологический метод основан на исследовании одна молекула/одна цель, то нутрициология является более целостным видом методологии: многие ингредиенты/множественные цели. Нутрициология, как раздел современной биофармацевтики, представляет ее новое направление, исследует возможные механизмы и способы для предупреждения заболеваний человека.
Рецензенты:
Брусков В.И., д.х.н., профессор, заведующий Лабораторией изотопных исследований, ФГБУН «Институт теоретической и экспериментальной биофизики Российской академии наук», г. Пущино;
Кичигина В.Ф., д.б.н., заведующая Лабораторией системной организации нейронов, ФГБУН «Институт теоретической и экспериментальной биофизики Российской академии наук», г. Пущино.