Гидролиз белков что образуется
Гидролиз белков
Общие понятия о белках
Мономерными звеньями белков выступают пептиды, которые состоят из аминокислот. Если вещество содержит более, чем 100 аминокислотных остатков его классифицируют как протеин, менее 100 – это ещё пептид. Образование белков (пептидная связь) схематично можно изобразить следующим образом:
Гидролиз белков
Белки способны частично гидролизоваться. Если представить, что гидролиз протекает до конца, т.е. полностью, то в качестве продуктов реакции получается смесь аминокислот. Кроме этих веществ в растворе после гидролиза были найдены углеводы, пиримидиновые и пуриновые основания, ортофосфорная кислота. Гидролиз белков протекает при определенных условиях: кипячение в растворе кислоты или щелочи.
Если в составе белков имеются амидные связи за счет наличия аминокислот с разветвленными боковыми радикалами, создающими стерические препятствия, как например в лейцине или валине, то гидролиз невозможен.
Если белок распадается на составляющие в щелочной среде, то гидролиз проводят в кислой и наоборот.
Условно уравнение реакции гидролиза белков можно записать как:
Для чего нужен гидролиз белков?
Поскольку белки являются высокомолекулярными соединения, то они могут плохо восприниматься организмом, так как любой продукт питания, растительного или животного происхождения имеет в составе белки. Гидролиз разрушает белки до низкомолекулярных продуктов, поэтому его используют для ускорения усвояемости белков (спортивное питание), снижения аллергических реакций (детское питание, в особенности молочные смеси), получения аминокислот.
Примеры решения задач
| Задание | Напишите уравнение реакции гидролиза белков имеющих общую формулу (-NH-CH(R)-CO-)n. |
| Решение | Уравнение реакции будет выглядеть следующим образом: |
| Задание | В чем заключается суть гидролиза белков под действием ферментов (энзимов)? |
| Решение | Гидролиз белков под действием ферментов является естественным процессом, который протекает в человеческом организме в ходе пищеварения. Под действием энзимов белки распадаются до аминокислот и усваиваются организмом. Подобную реакцию можно провести и в лабораторных условиях: сначала осуществляют реакцию денатурации белка – нарушение структуры – под действием нагревания, а затем полученную фракцию смешивают с ферментами. Так получают спортивное питание. |
Копирование материалов с сайта возможно только с разрешения
администрации портала и при наличие активной ссылки на источник.
Гидролиз белков что образуется
По химическому составу белки делятся на две группы:
а) простые белки – протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты;
б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) — соединения белковых веществ с небелковыми.
1. Амфотерные свойства белков
Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи:
При действии же кислот он выступает в форме катиона:
Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, — свойства оснований.
Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.
Белки обладают и специфическими физико-химическими свойствами.
2. Денатурация белка (необратимое осаждение, свертывание)
Денатурация – это разрушение вторичной и третичной структуры белка (полное или частичное) и изменение его природных свойств с сохранением первичной структуры белка.
Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы.
Денатурация бывает обратимой и необратимой.
Обратимая денатурация белка происходит при употреблении алкоголя, солёной пищи.
Например, яичный белок альбумин осаждается из раствора (свертывается) при варке яиц (при температуре 60-70 0 С), теряя способность растворяться в воде.
Видеоопыт «Свертывание белков при нагревании»
Видеоопыт «Осаждение белков солями тяжелых металлов»
Видеоопыт «Осаждение белков спиртом»
3. Гидролиз белков
Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.
Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул.
В лабораторных условиях и в промышленности проводится кислотный гидролиз.
В ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер:
4. Цветные (качественные) реакции на белки
Для белков известно несколько качественных реакций.
а) Ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца)
Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты.
Причина появления окраски – образование нитропроизводных ароматических аминокислот, например, фенилаланина:
Видеоопыт «Ксантопротеиновая реакция на белки»
б) Биуретовая реакция (на пептидные связи)
Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе.
Причина появления окраски – образование комплексных соединений с координационным узлом: 
Видеоопыт «Биуретовая реакция белков»
Видеоопыт «Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая»
в) Цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу)
Причина появления окраски – образование черного осадка сульфида серебра (II) PbS.
Видеоопыт «Качественное определение азота в органических соединениях»
Химия. 10 класс
§ 48. Белки
Белки
Молекулы белков построены из остатков α-аминокислот:
Образование молекулы белка из α-аминокислот можно представить следующей схемой: 
Видно, что в молекулах белков аминокислотные остатки соединены пептидными связями, следовательно, белки являются полипептидами.
Молекулы белков обычно содержат сотни и даже тысячи аминокислотных остатков. При этом наиболее часто в составе белков встречаются остатки 20 разных аминокислот (табл. 48.1).
Таблица 48.1. Некоторые аминокислоты, остатки которых входят в состав белков
Остатки этих аминокислот расположены в макромолекуле белка в строго определённой последовательности (рис. 48.1).
Из рисунка 48.1 видно, что молекула белка инсулина состоит из двух полипептидных цепей, соединённых двумя дисульфидными мостиками (—S—S—). Каждая полипептидная цепь характеризуется строго определённой последовательностью аминокислотных остатков, причём остатки многих аминокислот встречаются в молекуле инсулина несколько раз. Например, из рисунка 48.1 видно, что остаток глицина (гли) встречается в молекуле инсулина дважды.
На первый взгляд может показаться, что использование 20 разных аминокислот для построения молекул белков существенно ограничивает разнообразие белковых структур. На самом деле количество комбинаций, которое можно составить, используя для построения полипептидных цепей 20 разных аминокислот, практически бесконечно. Например, если полипептидная цепь будет состоять из 100 аминокислотных остатков, то, используя для её построения 20 различных аминокислот, можно составить 20 100 комбинаций!
3.8.2. Белки
Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.
В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.
Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.
| первичная | последовательность соединения остатков аминокислот |  |
| вторичная |  | |
| третичная |  |
Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.
Химические свойства белков
Гидролиз
Белок + nH2O => смесь из α-аминокислот
Денатурация
Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:
Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:
Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.
Качественные реакции на белки
Биуретовая реакция
Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.
раствор белка + NаОН(10%-ный р-р) + СuSO4 = фиолетовое окрашивание
Ксантопротеиновая реакция
растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:
раствор белка + HNO3(конц.) => желтое окрашивание
Гидролиз белков
Эндопептидазы (протеиназы) – гидролизуют непосредственно белок по внутренним пептидным связям. В результате образуется значительное количество полипептидов и мало свободных аминокислот. Подразделяются в зависимости от оптимума рН на кислые, нейтральные и щелочные. Оптимальные условия действия кислых протеиназ: рН 4,5-5,0, температура 45-50 °С (до 60 о С).
Экзопептидазы (пептидазы)действуют, главным образом, на полипептиды и пептиды, разрывая пептидную связь с конца. Основные продукты гидролиза __ аминокислоты. Данную группу ферментов делят на амино-, карбокси-, дипептидазы.
Аминопептидазы катализируют гидролиз первой пептидной связи, находящейся с N-конца.
 |
 |
Карбоксипептидазы осуществляют гидролиз первой пептидной связи, находящейся рядом со свободной карбоксильной группой.
соон
R
Дипептизады катализируют гидролитическое расщепление дипептидов на свободные аминокислоты. Дипептидазы расщепляют только такие пептидные связи, по соседству с которыми находятся одновременно свободные карбоксильная и аминная группы.
NH2CH2CONHCH2COOH + Н2О 2CH2NH2COOH
Оптимальные условия действия: рН 7-8, температура 40-50 о С. Исключение составляет карбоксипептидаза, проявляющая максимальную активность при температуре 50 о С и рН 5,2.
Недостаточный гидролиз высокомолекулярных азотистых веществ отрицательно влияет на коллоидную стойкость напитков, продукты гидролиза белков (аминокислоты) необходимы для питания дрожжей, пептиды __ формируют полноту вкуса пива, его пеностойкость и пенообразование.